ヒペロシドとケルセチンのα-アミラーゼ阻害の構造活性相関と根底にある機序: 分光学実験と分子ドッキング解析
Structure-activity relationships and the underlying mechanism of α-amylase inhibition by hyperoside and quercetin: multi-spectroscopy and molecular docking analyses
- 出典：
- Spectrochimica Acta Part A: Molecular and Biomolecular Spectroscopy
- 2023
- 285
- 121797
- DOI：
- 10.1016/j.saa.2022.121797
- 要旨：
- ヒペロシドとケルセチンはα-アミラーゼに阻害活性を示し、IC50値は0.491および0.325 mg/mLであった。しかし、両者が共存すると、α-アミラーゼ阻害作用を失った。各種スペクトルは、ヒペロシドとケルセチンの存在下それぞれで、微小構造が変化することを示した。また、両者の共存は、α-アミラーゼの固有の蛍光を消去した。分子ドッキングの結果、ヒペロシド・ケルセチンともに、α-アミラーゼの活性部位のAsp197・Glu233・Asp300との水素結合を示した。