大豆蛋白質との複合体の形成は、ルチンの溶解性とバイオアベイラビリティを向上する: 送達効率・構造変化・相互作用
Enhancing Rutin Solubility and Bioavailability through Soy Protein Isolate Complexes across Various pH Levels Pretreatment: Delivery Efficiency, Conformational Changes and Interaction
- 要旨：
- pH 4.5~9.5の範囲の7通りで前処置をした大豆蛋白質を用いて、大豆蛋白質-ルチン複合体を作成した。pHの増加に従って、ランダムコイル構造が減少し、その分β-シートおよびα-ヘリックス構造の割合が増えた。pH 4.5~7.0の前処置は、水素結合とvan der Waals力が大豆蛋白質とルチンの結合を支配したが、pH 7.5では静電相互作用が中心となった。pH 9.5では、結合したルチンの水溶性はフリーのルチンより3000.47%高く、同じpH条件下のルチンより12.49%高まった。