豆蛋白質-ルチン複合体の結合メカニズムと動的変化に基づく、効果的な泡立ちの改善
Explore the binding mechanism and dynamic variation of pea protein isolate-rutin complexes to effectively improve the foam performance of pea protein isolate
- 出典：
- Food Chemistry
- 2025
- 487
- 144718
- DOI：
- 10.1016/j.foodchem.2025.144718
- 要旨：
- 分子ドッキングと分子動力学シミュレーションは、豆蛋白質-ルチン複合体の構成に疎水性相互作用が最も重要で、次いで水素結合と静電相互作用であると結論した。ルチンはトリプトファン55の方向を変化して、豆蛋白質を柔軟なコンフォーメーションにした。ルチン濃度が0.1024 mMの際に、豆蛋白質の構造柔軟性と表面疎水性を最適化した。その結果、豆蛋白質の泡は空気/水界面膜がより厚く、良好な発泡特性を示した。