カゼインリン酸化ペプチド-ケルセチン結合体における共有結合と非共有結合の異なるメカニズムの解明: 構造の特徴付けと動的結合の挙動
Unraveling the differential mechanism of casein phosphopeptide- quercetin covalent/non-covalent complexes: structural characterization and dynamic binding behavior
- 出典：
- Food Chemistry
- 2026
- 501
- 147503
- DOI：
- 10.1016/j.foodchem.2025.147503
- 要旨：
- カゼインリン酸化ペプチド(CPP)とケルセチンには共有結合と非共有結合の2通りがあるが、後者は水素結合と疎水性相互作用にて複合体を形成する。両結合ともに複合体の形成により、CPPの構造が変化した。すなわち、共有結合はCPP表面の疎水性を30.86%減少し、非共有結合は6.2%減少した。共有結合はα-ヘリックスとβ-ターンを減少して、ランダムコイルを増加した。一方、非共有結合はα-ヘリックスを減少し、β-シート・β-ターン・ランダムコイルを増加した。